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Wie kommunizieren Proteine auf molekularer Ebene miteinander?

Hochaufgelöste Strukturen helfen dabei, die Mechanismen der Signalübertragung durch das bakterielle Signalmolekül c-di-GMP aufzudecken und wie die FIC-Domäne von Proteinen das Molekül AMP auf bestimmte Zielproteine überträgt.

Proteine sind ein Hauptbestandteil von Zellen und erfüllen vielfältige Funktionen. Wir verwenden Röntgenkristallographie, um den dreidimensionalen atomaren Aufbau dieser Makromoleküle zu bestimmen und daraus ihren Funktionsmechanismus abzuleiten.

Wie Botenstoffe Bakterien aktivieren
Cyclic di-GMP, ein kleines Molekül bestehend aus zwei Nukleotiden, funktioniert als Botenstoff in der bakteriellen Zelle. Die Konzentration dieses Botenstoffes in der Bakterienzelle steuert die bakterielle Lebensform, insbesondere den Übergang von der sesshaften zur beweglichen Form. In unserer Forschung konzentrieren wir uns auf Enzyme, die diesen Botenstoff auf- und abbauen, sowie auf die nachgeschalteten c-di-GMP-Rezeptoren. Die räumlichen Strukturen zeigen, wie diese Enzyme durch äussere Signale in ihrer Aktivität gesteuert werden und so die Konzentration des Botenstoffes in der Zelle reguliert wird. Die Aufklärung der molekularen Grundlage dieser Signalkette eröffnet neue Wege zur Entwicklung von Wirkstoffen gegen bakterielle Krankheitserreger.

Wie bakterielle Proteine Signalketten in Wirtszellen stören
Bestimmte Bakterien injizieren Proteine in die Wirtszelle, um deren Funktion zu ihren Gunsten zu verändern. Wir arbeiten mit einer neu entdeckten Klasse von solchen Effektor-Proteinen, die bestimmte Wirtsproteine durch Anheften des kleinen Moleküls AMP gezielt ausser Kraft setzen. Um sich selbst vor diesen schädlichen Effektor-Proteinen zu schützen, stellen Bakterien eigens Antitoxine her, die deren Wirkung aufheben. Strukturen zeigen, wie dies funktioniert und geben Ideen, wie man Effektor-Proteine auch innerhalb der Wirtszelle hemmen könnte.

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